Der Abbau von Plastik ist ein wichtiges Thema – das Dank österreichischer Forschung künftig besser gelingen könnte. Die Physikerin Laura Wolfthaler hat sich im Rahmen ihrer Masterarbeit damit befasst, wie Enzyme eingesetzt werden können, um PET in die einzelnen chemischen Bausteine zu zerlegen. Für diese Arbeit erhielt sie kürzlich den Wilhelm Macke Award der Johannes Kepler Universität Linz sowie den Young Minds Award der Österreichischen Physikalischen Gesellschaft.
Polyethylenterephthalat
„PET, also Polyethylenterephthalat, ist ein weit verbreiteter thermoplastischer Kunststoff aus der Gruppe der Polyester. Er wird vor allem für Getränkeflaschen, Lebensmittelverpackungen, Textilfasern und Folien eingesetzt. Seine Beliebtheit beruht auf seiner Transparenz, Stabilität, guten Gasbarriere-Eigenschaften und der vergleichsweise günstigen Herstellung“, erklärt sie. Das Problem: PET bleibt extrem lange in der Umwelt erhalten. „Eine Plastikflasche zum Beispiel rund 450 Jahre, ein Acryl-Shirt etwa 200 Jahre und ein Plastiksackerl rund 20 Jahre.“
Biophysik
Laura Wolfthaler konnte sich schon immer für Naturwissenschaften und Mathematik begeistern, besonders die Biophysik ist für sie spannend, weil hier biologische Systeme mit physikalischen Methoden untersucht werden. „Für mich war das Physikstudium der ideale Start, denn in der Biophysik kommen alle Disziplinen zusammen: Mechanik, Elektrodynamik, Optik, Quantenmechanik, Thermodynamik, statistische Physik und Physik der weichen Materie. Ich finde es großartig, all diese Bereiche in einem Feld vereint zu sehen, das zudem sehr zukunftsweisend ist und an den großen Problemen unserer Zeit arbeitet – von Umweltverschmutzung über Klimawandel bis hin zu medizinischen Fragen“, sagt sie. In diesem Video erklärt sie darüber hinaus ihre Forschung.
Neue Methode
Aktuell forscht sie dazu, wie PET biologisch abgebaut werden kann. Dazu hat sie eine Methode entwickelt, bei der sie PET-Oberflächen so präpariert, dass deren Strukturen (kristalline wie amorphe) sichtbar werden. Unter kristallinen Strukturen versteht man dabei Bereiche, in denen die Polymerketten dicht gepackt und regelmäßig angeordnet sind. Amorphe Strukturen dagegen entstehen dort, wo die Ketten eher ungeordnet und locker nebeneinanderliegen. „Diese Proben behandle ich anschließend mit dem Enzym PETase – sowie einer schnelleren Variante namens FAST-PETase – und analysiere sie mithilfe hochauflösender Rasterkraftmikroskopie. Zwar war bereits bekannt, dass amorphe Phasen schneller abgebaut werden als kristalline, doch so direkt hat das bisher niemand beobachtet. Diese Beobachtungen sind wichtig, um die Wirkungsweise des Enzyms besser zu verstehen und es gezielt optimieren zu können, denn momentan ist es noch zu langsam und instabil für eine großindustrielle Anwendung.“
Abbauprozesse optimieren
Enzyme sind körpereigene Proteine, die chemische Reaktionen beschleunigen. Das Enzym PETase wurde bereits 2016 von japanischen Wissenschafter*innen entdeckt. Das bakterielle Enzym kann bei moderaten Temperaturen Polymere (das sind größere Moleküle) in einzelne Bausteine zerlegen. „Der Ansatz ergab sich daraus, dass PETase in mehreren Vorstudien anderer Forschungsgruppen bereits gezeigt hatte, dass es die Esterbindungen in PET angreifen kann – ein ideales Werkzeug also, um Abbauprozesse gezielt zu untersuchen und möglicherweise zu optimieren.“
Zukünftiger Einsatz
Über die künftige Anwendung des Verfahrens sagt Laura Wolfthaler: „Langfristig könnte das Verfahren helfen, Recyclingprozesse zu verbessern. Dafür sind jedoch noch mehrere Schritte notwendig: eine großtechnische Produktion des Enzyms, seine Stabilisierung für industrielle Bedingungen, die Kombination mit chemischen oder mechanischen Vorbehandlungen und schließlich die Integration in bestehende Recyclingketten.“
